Забыли пароль?
Регистрация

О компании
Доставка
Каталог товаров
Контакты

Задать вопрос
Как сделать заказ
Рекомендации
Партнёрам

Получить консультацию

§ 4. Свойства и функции белков. Антибиотики функция белков

§ 4. Свойства и функции белков

Многообразие и свойства белков. По форме молекул белки можно разделить на две группы. Молекулы глобулярных белков имеют округлую форму, фибриллярные белки характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Так, глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин. Фибриллярные белки — кератин, коллаген, миозин, эластин и др. (рис. 9).

Белки — преимущественно водорастворимые вещества, именно в водных растворах они проявляют свою функциональную активность. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это сказывается на каталитической активности белков, на проницаемости биологических мембран (белки входят в их состав) и других функциях. Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определенном диапазоне кислотности среды.

Денатурация и ренатурация белков. Одно из основных свойств белков — способность изменять структуру и свойства под влиянием различных факторов (высокая температура, действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов и др.). Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией (от лат. де — приставка, означающая утрату, натура — природные свойства). Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структура (рис. 10). Денатурация сопровождается потерей биологической активности белка. При этом наблюдается уменьшение его растворимости, изменение формы и размеров молекул. Так, соли тяжелых металлов при взаимодействии с белками образуют нерастворимые соединения, и белки выпадают в осадок.

Денатурация часто имеет необратимый характер. Однако в ряде случаев после непродолжительного воздействия повреждающего фактора белок может восстановить свое первоначальное состояние. Это явление называется ренатурацией (от лат. ре — приставка, означающая возобновление). Развернутая полипептид-ная цепь способна самопроизвольно закрутиться в спираль, а затем уложиться в третичную структуру. Это означает, что пространственная структура белка определяется его первичной структурой, т. е. последовательностью аминокислотных остатков.

Явление денатурации часто используется в биологических исследованиях и в медицине. При определении в биологическом материале низкомолекулярных соединений из раствора сначала удаляют белки. Для этого вызывают их денатурацию, затем осаждают или отфильтровывают.

В медицине денатурацию применяют для стерилизации инструментов и материалов (здесь денатурирующим агентом является высокая температура). Такие денатурирующие агенты, как этиловый спирт, фенол и хлорамин, используют в качестве антисептиков для дезинфекции загрязненных материалов и поверхностей. Аналогичные процессы происходят при обеззараживании ран, ссадин, царапин раствором йода или спиртом.

Функции белков. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций.

Структурная функция. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.

Ферментативная (каталитическая) функция. Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

Практически все процессы жизнедеятельности, протекающие в организме, обусловлены ферментативными реакциями.

Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов — исходных реагирующих веществ (рис. 11). С субстратом (или субстратами) взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок — активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты из-за соответствия их пространственных структур. Иными словами, субстрат по форме подходит к активному центру, как ключ к замку. Присоединение к активному центру приводит к тому, что молекулы субстрата определенным образом располагаются в пространстве и деформируются, в их структуре ослабляются определенные химические связи. Все это приводит к ускорению реакции.

На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с высвобо>вдением конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

Сходство ферментов с обычными химическими катализаторами проявляется в том, что и те и другие увеличивают скорость реакции, но при этом не расходуются и могут использоваться многократно.

В отличие от обычных химических катализаторов ферменты обладают специфичностью, т. е. каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию или действует только на определенный тип связи. Эта особенность объясняется соответствием активного центра фермента определенным субстратам. Ферменты работают гораздо быстрее (ускоряют реакции в миллионы и миллиарды раз, а неорганические катализаторы — в сотни и тысячи раз), поэтому даже в очень малых концентрациях обеспечивают интенсивное протекание катализируемых реакций.

Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне pH, температуры и других факторов. Например, фермент желудочного сока пепсин активен только в кислой среде, а ферменты слюны амилаза и мальтаза — в слабощелочной. При повышении температуры все химические реакции ускоряются, а реакции, катализируемые ферментами, замедляются, а затем вовсе прекращаются. Повышение температуры, изменение кислотности среды и других факторов приводит к денатурации ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.

Некоторые ферменты, помимо активного центра, имеют один или несколько регуляторных центров. Как с активным, так и с регуляторным центрами могут связываться определенные вещества, влияющие на активность фермента. Вещества, повышающие скорость ферментативных реакций, называются активаторами (от лат. активус — деятельностный).

Вещества, снижающие или блокирующие активность ферментов, называются ингибиторами (от лат. ингибео — сдерживаю, останавливаю).

Различают несколько типов ингибирования, в частности, конкурентное и неконкурентное (рис.12).

Конкурентное ингибирование вызывается веществами, которые по структуре сходны с субстратом и способны связываться с активным центром фермента. При этом молекулы субстрата и ингибитора конкурируют за активный центр. Конкурентные ингибиторы нередко используются в качестве лекарственных средств (антибиотики, противоопухолевые препараты и др.).

Неконкурентные ингибиторы не имеют структурного сходства с субстратом и присоединяются не к активному центру, а к другим участкам фермента (в частности, к регуляторному центру).

Ферменты широко используются в пищевой промышленности (при производстве сыров, соков, овощных и фруктовых пюре, в хлебопечении, пивоварении, виноделии, для обработки мяса и т. д.). Их также применяют в сельском хозяйстве для получения кормов, в медицине для диагностики и лечения заболеваний, в текстильной и кожевенной промышленности для обработки тканей, кожи и меха, в производстве синтетических моющих средств и др.

Транспортная функция. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения. Белок тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

Регуляторная функция. Некоторые пептиды и белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.

Сигнальная функция. Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить опсин — составная часть зрительного пигмента родопсина, содержащегося в клетках сетчатки глаза.

Защитная функция. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок интерферон защищает организм от вирусной инфекции. Фибриноген, тромбопластин и тромбин обеспечивают свертывание крови, предотвращая кровопотерю.

Токсическая функция. Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов. Токсины синтезируются в организме ряда животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

Энергетическая функция. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Запасающая функция. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком как источник азота.

1. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?

2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.

3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.

4. Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова ее причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определенном диапазоне температуры, pH и других факторов?

6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?

7. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормального роста и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды — вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чем основано лечебное действие сульфаниламидов?

Биология: учеб. для 10-го кл. учреждений общ. сред, образования с рус. яз. обуч. / Н. Д. Лисов [и др.]; под ред. Н. Д. Лисова. — 3-е изд., перераб. — Минск : Народная асвета, 2014. — 270 с.: ил.

botana.cc

биологическая роль. Биологическая роль белка в организме

Белки, биологическая роль которых будет сегодня рассмотрена, - построенные из аминокислот высокомолекулярные соединения. Среди всех других органических соединений они являются одними из самых сложных по своему строению. По элементарному составу белки отличаются от жиров и углеводов: кроме кислорода, водорода и углерода они содержат также и азот. Кроме того, непременной составной частью самых важных белков является сера, а некоторые содержат йод, железо и фосфор.

Биологическая роль белка очень велика. Именно эти соединения составляют большую часть массы протоплазмы, а также ядер живых клеток. Во всех животных и растительных организмах находятся белки.

Одна или несколько функций

Биологическая роль и функции разных их соединений различны. Как вещество, имеющее определенное химическое строение, каждый белок выполняет узкоспециализированную функцию. Только в некоторых случаях он может выполнять сразу несколько взаимосвязанных. К примеру, адреналин, который вырабатывается в мозговом слое надпочечников, поступая в кровь, увеличивает артериальное давление и потребление кислорода, содержание сахара в крови. Кроме того, он является стимулятором обмена веществ, а у холоднокровных животных - и медиатором нервной системы. Как вы видите, он выполняет сразу много функций.

Ферментативная (каталитическая) функция

Многообразные биохимические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются в мягких условиях, при которых температура близка к 40°C, а значения рН практически нейтральны. В данных условиях ничтожно малы скорости протекания многих из них. Поэтому для того чтобы они осуществились, нужны ферменты - специальные биологические катализаторы. Практически все реакции, кроме фотолиза воды, катализируются в живых организмах именно ферментами. Эти элементы являются или белками, или комплексами белков с кофактором (органической молекулой или ионом металла). Ферменты действуют очень избирательно, запуская необходимый процесс. Итак, каталитическая функция, рассмотренная выше, - одна из тех, которые осуществляют белки. Биологическая роль этих соединений, однако, выполнением ее не ограничивается. Существует множество других функций, которые мы рассмотрим ниже.

Транспортная функция

Для существования клетки необходимо, чтобы внутрь нее поступало множества веществ, которые обеспечивают ее энергией и строительным материалом. Все биологические мембраны построены по общему принципу. Это двойной слой липидов, в него погружены белки. При этом на поверхности мембран сосредотачиваются гидрофильные участки макромолекул, а в толще их - гидрофобные "хвосты". Эта структура остается непроницаемой для важных компонентов: аминокислот, сахаров, ионов щелочных металлов. Проникновение этих элементов внутрь клетки происходит с помощью транспортных белков, которые встроены в клеточную мембрану. У бактерий, например, есть специальный белок, который обеспечивает перенос лактозы (молочного сахара) через наружную мембрану.

У многоклеточных организмов имеется система транспорта различных веществ из одного органа в другой. Речь идет в первую очередь о гемоглобине (на фото выше). В плазме крови, кроме того, постоянно находится сывороточный альбумин (транспортный белок). Он обладает способностью формировать прочные комплексы с образующимися при переваривании жиров жирными кислотами, а также с рядом гидрофобных аминокислот (к примеру, с триптофаном) и со многими лекарственными препаратами (некоторые пенициллины, сульфаниламиды, аспирин). Трансферрин, который обеспечивает перенос в организме ионов железа, является еще одним примером. Можно упомянуть и церуплазмин, который переносит ионы меди. Итак, мы рассмотрели транспортную функцию, которую выполняют белки. Биологическая роль их и с этой точки зрения весьма существенна.

Рецепторная функция

Белки-рецепторы имеют большое значение, особенно для обеспечения жизнедеятельности многоклеточных организмов. Они встроены в плазматическую клеточную мембрану и служат для восприятия и дальнейшего преобразования сигналов, которые поступают в клетку. При этом сигналы могут быть как от других клеток, так и от окружающей среды. Рецепторы ацетилхолина на данный момент наиболее исследованы. Они находятся в ряде межнейронных контактов на мембране клеток, в том числе у нервно-мышечных соединений, в коре головного мозга. Данные белки взаимодействуют с ацетилхолином и передают сигнал внутрь клетки.

Нейромедиатор для получения сигнала и его преобразования должен быть удален для того, чтобы клетка имела возможность подготовиться к восприятию дальнейших сигналов. Для этого используется ацетилхолинэстераза - специальный фермент, являющийся катализатором гидролиза ацетилхолина до холина и ацетата. Не правда ли, весьма важна и рецепторная функция, которую выполняют белки? Биологическая роль следующей, защитной функции, для организма огромна. С этим просто нельзя не согласиться.

Защитная функция

В организме иммунная система отвечает на появление в нем чужеродных частиц выработкой большого количества лимфоцитов. Они способны повреждать элементы выборочно. Такими чужеродными частицами могут быть раковые клетки, патогенные бактерии, надмолекулярные частицы (макромолекулы, вирусы и др.). В-лимфоциты - группа лимфоцитов, которая вырабатывает особые белки. Эти белки выделяются в кровеносную систему. Они распознают чужеродные частицы, при этом образуя на стадии уничтожения высокоспецифичный комплекс. Эти белки именуются иммуноглобулинами. А антигенами называют чужеродные вещества, которые вызывают ответ иммунной системы.

Структурная функция

Кроме белков, которые выполняют высокоспециализированные функции, имеются и такие, значение которых в основном структурно. Благодаря им обеспечивается механическая прочность, а также другие свойства тканей живых организмов. К таким белкам относится, прежде всего, коллаген. Коллаген (на фото см. ниже) у млекопитающих составляет около четверти массы белков. Он синтезируется в основных клетках, из которых состоит соединительная ткань (они называются фибробластами).

Первоначально коллаген образуется в качестве проколлагена - его предшественника, проходящего химическую обработку в фибробластах. Затем он формируется в виде трех полипептидных цепей, скрученных в спираль. Они объединяются уже вне фибробластов в коллагеновые фибриллы в несколько сотен нанометров диаметром. Последние же образуют коллагеновые нити, которые уже можно увидеть под микроскопом. В эластичных тканях (стенках легких, кровеносных сосудов, в коже) внеклеточный матрикс, помимо коллагена, содержит также белок эластин. Он может растягиваться в довольно широких пределах и возвращаться затем в исходное состояние. Другой пример структурного белка, который можно здесь привести, - это фиброин шелка. Его выделяют во время формирования куколки гусеницы шелкопряда. Это главный компонент шелковых нитей. Переходим к описанию двигательных белков.

Двигательные белки

И в осуществлении двигательных процессов велика биологическая роль белков. Кратко расскажем и об этой их функции. Сокращение мышц - это процесс, во время которого химическая энергия превращается в механическую работу. Непосредственными его участниками являются два белка - миозин и актин. Миозин имеет весьма необычное строение. Он сформирован из двух глобулярных головок и хвоста (длинной нитевидной части). Около 1600 нм составляет длина одной молекулы. На долю головок при этом приходится примерно 200 нм.

Актин (на фото выше) - глобулярный белок, имеющий молекулярную массу 42000. Он может полимеризоваться, формируя длинную структуру, и взаимодействовать в таком виде с головкой миозина. Важная черта данного процесса - зависимость его от присутствия АТФ. Если концентрация его достаточно высока, образованный миозином и актином комплекс разрушается, а затем он вновь восстанавливается после того, как произойдет гидролиз АТФ в результате действия миозиновой АТфазы. Этот процесс можно наблюдать, например, в растворе, в котором присутствуют оба белка. Он становится вязким в результате того, что формируется высокомолекулярный комплекс при отсутствии АТФ. При его добавлении резко понижается вязкость из-за разрушения созданного комплекса, после чего он постепенно начинает восстанавливаться в результате гидролиза АТФ. В процессе сокращения мышц эти взаимодействия играют очень большую роль.

Антибиотики

Продолжаем раскрывать тему "Биологическая роль белка в организме". Очень большую и весьма важную группу природных соединений составляют вещества, называемые антибиотиками. Они имеют микробное происхождение. Эти вещества выделяются особыми видами микроорганизмов. Биологическая роль аминокислот и белков бесспорна, однако антибиотики выполняют особую, очень важную функцию. Они подавляют рост микроорганизмов, конкурирующих с ними. В 1940-е годы открытие и использование антибиотиков произвело настоящую революцию в лечении вызываемых бактериями инфекционных заболеваний. Необходимо отметить, что в большинстве случаев на вирусы антибиотики не действуют, поэтому использование их как противовирусных препаратов является неэффективным.

Примеры антибиотиков

Группа пенициллина была первой введена в практику. Примерами этой группы является ампициллин и бензилпенициллин. Антибиотики по механизму действия и химической природе многообразны. Некоторые из тех, которые широко используются сегодня, взаимодействуют с рибосомами человека, при этом в бактериальных рибосомах тормозится синтез белка. В то же время с эукариотическими рибосомами они почти не взаимодействуют. Поэтому для бактериальных клеток они губительны, а для животных и человека мало токсичны. К числу таких антибиотиков относятся стрептомицин и левомицетин (хлорамфеникол).

Биологическая роль биосинтеза белка очень важна, а сам этот процесс имеет несколько стадий. Мы расскажем о нем лишь в общих чертах.

Процесс и биологическая роль биосинтеза белка

Этот процесс является многоступенчатым и очень сложным. Он происходит в рибосомах - специальных органеллах. В клетке находится множество рибосом. У кишечной палочки, к примеру, их около 20 тысяч.

"Охарактеризуйте процесс биосинтеза белка и его биологическую роль" - такое задание многие из нас получали в школе. И у многих оно вызывало трудности. Что ж, попробуем вместе разобраться.

Молекулы белков являются полипептидными цепочками. Они состоят, как вы уже знаете, из отдельных аминокислот. Однако последние недостаточно активны. Для того чтобы соединиться и образовать молекулу белка, им требуется активация. Она происходит в результате действия особых ферментов. Каждая аминокислота при этом имеет свой фермент, специфически настроенный именно на нее. Источником энергии для данного процесса является АТФ (аденозинтрифосфат). Аминокислота в результате активирования становится более лабильной и связывается под действием данного фермента с т-РНК, которая переносит ее в рибосому (из-за этого эту РНК называют транспортной). В рибосому, таким образом, поступают соединенные с т-РНК активированные аминокислоты. Рибосома - это своеобразный конвейер для сборки из поступающих аминокислот цепочки белка.

Роль синтеза белка сложно переоценить, так как синтезированные соединения выполняют очень важные функции. Практически все клеточные структуры состоят из них.

Итак, мы описали в общих чертах процесс биосинтеза белка и его биологическую роль. На этом завершаем знакомство с белками. Надеемся, у вас появилось желание его продолжить.

fb.ru

Белки, функции белков

Разделы: Биология

Цель:

Рассмотреть особенности строения белковой молекулы, химические связи и свойства пептидов.
Познакомиться с разнообразием и функциями белков в живых организмах.

План урока.

Разнообразие белковых молекул в живых организмах.
Структуры белковой молекулы.
Свойства белковой молекулы.
Функции пептидов.
Д/з.

Ход урока

I. Разнообразие белковых молекул в живых организмах.

Среди органических веществ белки, или протеины, - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. Белки - это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков - цепи, построенные из аминокислот, - очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, т. е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков, называются соответственно ди-, три- или тетрапептидами. Полипептидами называют цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей.

Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. При описании трехмерной структуры белков рассматривают обычно четыре разных уровня организации:

II. Структуры белковой молекулы.

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии. Сэнгер работал с гормоном инсулином, и это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944-1954 гг.). В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными мостиками.

В настоящее время большая часть работ по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована, и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков.

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии. Интересные данные могут быть получены в результате анализа аминокислотных последовательностей гомологичных белков, принадлежащих разным биологическим видам; такие данные позволяют судить о возможном таксономическом родстве между этими видами.

Вторичная структура

Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка (считая вдоль цепи назад). Рентгено - структурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Полностью а-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей, так что а-спираль - это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная конформация.

Третичная структура

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов - ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.

Четвертичная структура

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей. Полную структуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц.

Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковую оболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высоко - упорядоченным образом.

III. Свойства белковой молекулы.

Под денатурацией подразумевают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекулы. Это изменение может носить временный или явный характер, но и в том и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается единой. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут следующие разнообразные факторы.

Нагревание или воздействие каких-либо излучений, мер инфракрасного или ультрафиолетового.

Сильные кислоты или сильные щелочи и концентрированные растворы солей.

Тяжелые металлы.

Органические растворители и детергенты. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.

Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою нативную структуру. Этот процесс называется ренатурацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов.

IV. Функции пептидов.

Белки ферменты. Ферменты - это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые могут с большой скоростью идти при температурах, подходящих для данного организма, т. е. в пределах от 5 до 40 °С. Чтобы эти реакции с той же скоростью протекали вне организма, потребовались бы высокие температуры и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы гибель, ибо вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых сколько-нибудь заметных изменений в нормальных условиях ее существования. Ферменты, следовательно, можно определить как биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли поддерживать жизнь. Ферментативные реакции подразделяются на анаболические (реакции синтеза) и катаболические (реакции распада). Совокупность всех этих реакций в живой клетке или в живом организме составляет то, что мы называем метаболизмом. Метаболизм, таким образом, слагается из анаболизма и катаболизма. Реакции протекают согласованно, подчиняясь строгой регуляции, что объясняется специфической природой ферментов. Один фермент обычно катализирует только одну реакцию. Таким образом, ферменты служат для регулирования происходящих в клетке реакций и обеспечивают надлежащую их скорость.

Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран, составляет оболочки (капсиды) вирусов. Коллаген - компонент соединительной ткани и кожи. Кератин - компонент перьев, шерсти, волос, рогов, копыт, ногтей, когтей. Эластин - входит в состав соединительной ткани связок, стенок кровеносных сосудов.

Транспортная. Белки учувствуют в активном транспорте веществ через клеточные мембраны, обеспечивают работу Na - K насоса. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Различные глобулины переносят ионы гормонов и металлов.

Двигательная. Тубулины микротрубочек обеспечивают работу веретена деления. Актин и миозин обеспечивают сокращение волокон поперечнополосатой мускулатуры, обеспечивая движение тела в пространстве.

Рецепторная. Опсин - составная часть светочувствительных ферментов. Фитохром - белок регулирующий реакции на изменение длины дня (фотопереодизм) у растений.

Защитная. Антитела - связывающие инородные белки, образуя с ними комплексы. Тромбопластин, тромбин и фибриноген предохраняющий организм от кровопотери, образуя тромб.

Пищевая. Белки пищи основной источник аминокислот. Казеин молока - источник аминокислот для детенышей млекопитающих животных.

Запасающая. Ферритин - запасает железо в печени, селезенке, яичном желтке. Миоглобин - запас кислорода в мышцах позвоночных. Альбумин - запасает воду в яичном желтке. Семена бобовых - запас белка для питания зародыша растения.

Регуляторная. Гормоны: белок инсулин - регуляция глюкозы в крови человека, нейропептиды - пептиды присутствующие в мозге и влияющие на функции центральной нервной систамы.

Антибиотики. Некоторые антибиотики, обладают широким спектром антимикробного действия, являются белками, например грамицидин S, актиномицин и др.

Токсины. Самые сильные микробные токсины являются белками: ботулинический, столбнячный, дифтерийный, холерный. Токсины змей, пауков и скорпионов. Токсины многих грибов, а также пчел.

V. Д/з. Выполнить синквейн по теме белки.

Приложение.

Литература.

Т.Л.Богданова, Е.А.Солодова. Биология: справочник для старшеклассников и поступающих в вузы/ Т.Л.Богданова, Е.А.Солодова, - 3-е изд. - М, АСТ-ПРЕСС ШКОЛА, 2008, - 816 с.: ил.
Грин Н, Стаут У, тейлор Д. Биология: в 3-х т. Т.1.: пер. с англ./ Под ред. Р. Сопера.- М.: мир, 1990. - 368 с., ил.
В.Р.Пикеринг. Биология. Школьнику, абитуриенту, студенту. Школьный курс в 120 таблицах/ В.Р.Пикеринг, М., "АСТ - ПРЕСС", 1999 г.130 с.

xn--i1abbnckbmcl9fb.xn--p1ai

Значение белков

Белки и их значение в питании

Белки относятся к незаменимым веществам, необходимым для жизни, роста и развития организма. Недостаточность белка в организме приводит к развитию алиментарных заболеваний.

Белки используются как пластический материал для построения различных тканей и клеток организма, а также гормонов, ферментов, антител и специфических белков. Белки — необходимый фон для нормального обмена в организме других веществ, в частности витаминов, минеральных солей.

Белки участвуют и в поддержании энергетического баланса организма. Особое значение они имеют в период больших энергетических затрат или в том случае, когда пища содержит недостаточное количество углеводов и жиров. За счет белка восполняется 11 —13% затраченной энергии.

Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми белками понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептид - ные цепи, под сложными — соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть, так называемая простетическая группа.

К числу простых белков относятся альбумины, глобулины, глютелины. Альбумины и глобулины составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Глютелины относятся к растительным белкам и характеризуются низким содержанием таких аминокислот, как лизин, метионин и триптофан.

К сложным белкам относятся нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, простетическую группу которых составляют нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы, фосфорная кислота и др.

Белок составляет основу протоплазмы и ядер клеток, а также межклеточных веществ. Важное значение имеют специфические белки. Например, белок глобин входит в состав гемоглобина эритроцитов и способствует осуществлению дыхательной функции организма. Миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение, у-глобулины образуют антитела, которые предохраняют организм от возбудителей инфекционных болезней. Белок, образующий с каротином зрительный пурпур (родопсин) сетчатки глаза, обеспечивает нормальное восприятие света.

Белковая недостаточность часто сочетается с недостаточностью других пищевых веществ, однако ей принадлежит определяющая роль в возникновении алиментарной (пищевой) дистрофии, маразма и квашиоркора. По данным Всемирной организации здравоохранения, половина населения земного шара испытывает хронический белковый голод. Белково-энергетическая недостаточность является распространенным заболеванием для многих стран Азии, Африки и Южной Америки.

Алиментарная дистрофия и маразм развиваются вследствие общей недостаточности всех пищевых веществ — белков, жиров, углеводов и др.

Квашиоркор распространен в африканских странах у детей, переведенных на углеводистое питание с резкой недостаточностью животного белка.

Белковая недостаточность приводит к ряду морфологических изменений и функциональных нарушений в большинстве систем организма. Одним из наиболее ранних проявлений белковой недостаточности является снижение защитных реакций организма. Существенные нарушения возникают в эндокринной системе, нарушается образование в печени холина, следствием чего является жировая инфильтрация печени.

Основными составными частями и структурными компонентами белковой молекулы являются аминокислоты. Биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом и усвояемостью. Пищевая ценность белков определяется качественным и количественным соотношением отдельных аминокислот, образующих белок.

Белки пищи в процессе пищеварения распадаются на аминокислоты, которые, поступая из кишечника в кровь и далее в ткани, используются для синтеза белка организма.

Из 80 известных аминокислот в науке о питании интерес представляют 22—25 аминокислот, которые наиболее часто представлены в белках продуктов питания, используемых человеком.

Различают заменимые и незаменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. К ним относятся: аланин, аспарагиновая кислота, пролин, серии, тирозин, цистин, цистеин и др.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и могут поступать только с продуктами питания. В настоящее время незаменимыми считаются 9 аминокислот: валин, гистидин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, лизин, лейцин, изолейцин.

Наиболее полный комплекс незаменимых аминокислот содержат белки животного происхождения (мясо, рыба, яйца, молоко, молочные продукты).

В некоторых продуктах растительного происхождения также содержатся все незаменимые аминокислоты, но либо в небольшом количестве, либо общее содержание белка в этих продуктах невелико (в капусте, картофеле— менее 1—2%).

При недостатке нескольких жизненно необходимых аминокислот или даже одной из них нарушается процесс синтеза белка, не используются и другие аминокислоты и возникают расстройства, характерные для белковой не достато чности.

Для взрослого человека может быть принято следующее соотношение сбалансированности незаменимых аминокислот (г/сут): триптофана — 1, лейцина — 4—6, изолейцина — 3—4, валина — 3—4, треонина — 2—3, лизина — 3—5, метионина — 2—4, фенилаланина — 2—4, гистидина — 1,5—2.

Для полного и наиболее оптимального удовлетворения потребности организма в аминокислотах 60% суточного количества белка у взрослого человека и 80% у детей должно поступать за счет продуктов животного происхождения.

Потребность в белке зависит от возраста, пола, характера трудовой деятельности и т. д. (см. табл. 1). Белковыми резервами организм не обладает и требует постоянного поступления белка с пищей. Первые попытки обоснования норм белка в питании человека относятся ко второй половине XIX века. Нормы белков в СССР были предложены впервые в 1921 г. М. Н. Шатернико - вым и П. Н. Диатроптовым. В зависимости от характера труда (тяжесть выполняемой работы) рекомендовалось считать нормой 110—130 г белков в день. В настоящее время в СССР действуют «Рекомендуемые величины физиологических потребностей в пищевых веществах и энергии», утвержденные коллегией Министерства здравоохранения СССР в 1982 г. (см. табл. 1).

Говоря о потребности в белке, необходимо сказать об азотистом балансе организма. Различают азотистое равновесие, положительный и отрицательный азотистые балансы. При определенном минимальном содержании белка в пище устанавливается азотистое равновесие, т. е. количество выводимого различными путями азота равно его количеству, потребляемому с пищей. Исследованиями, проведенными в СССР и за рубежом, установлено, что азотистое равновесие у взрослого человека поддерживается при поступлении не менее 55—60 г белка, при его биологической ценности, равной 70% (средняя биологическая ценность суммарных белков, входящих в состав средней европейской диеты).

Если количество белка в составе пищевого рациона невелико, то устанавливается состояние отрицательного азотистого баланса, свидетельствующее о том, что расход тканевых белков превышает поступление незаменимых аминокислот с белками пищевого рациона.

В связи с количественным и качественным дефицитом белка возникает проблема недостаточного использования в питании человека белковосодержащих продуктов (обезжиренное молоко, подсырная сыворотка, боенская кровь, вторичное мясное сырье, криль, соевый шрот и т. д.). Для улучшения аминокислотного состава пищевых продуктов в настоящее время предлагаются различные методы их обогащения. Например, апробируется обогащение круп, макаронных изделий за счет добавления белка обезжиренного молока — казеина. Разрабатываются условия получения белковых обогатителей из непищевых отходов: хлопкового, подсолнечного жмыха и т. д.

studopedia.ru⁫>

Значение, роль и функции белков в клетке. Какую функцию в клетке выполняют белки?

Белки – это важнейшие органические вещества, количество которых преобладает над всеми другими макромолекулами, которые присутствуют в живой клетке. Они составляют больше половины веса сухого вещества как растительных, так и животных организмов. Функции белков в клетке разнообразные, некоторые из них до сих пор остаются неизвестными науке. Но все же основные направления их «работы» хорошо изучены. Одни нужны для того, чтобы стимулировать процессы, протекающие в клетках и тканях. Другие переносят важные минеральные соединения через клеточную мембрану и по кровеносным сосудам от одного органа к другому. Некоторые защищают организм от чужеродных часто патогенных агентов. Ясно одно - без белков не протекает ни один процесс в нашем организме.

Основные функции белков

Функции белков в организме многообразны. Каждая группа имеет определенное химическое строение, совершает одну специализированную «работу». В некоторых случаях несколько типов белков взаимосвязаны друг с другом. Они отвечают за разные этапы одного процесса. Или же влияют сразу на несколько. Например, регуляторная функция белков осуществляется ферментами и гормонами. Это явление можно представить, вспомнив о гормоне адреналине. Он вырабатывается мозговым слоем надпочечников. Поступая в кровеносные сосуды, он повышает количество кислорода в крови. Поднимается и артериальное давление, увеличивается содержание сахара. Это стимулирует обменные процессы. Также адреналин является медиатором нервной системы у рыб, амфибий и пресмыкающихся.

Ферментативная функция

Многочисленные протекающие в клетках живых организмов биохимические реакции осуществляются при высоких температурах и с нейтральным значением рН. В таких условиях скорость их прохождения слишком мала, поэтому нужны специализированные катализаторы, называемые ферментами. Все их разнообразие объединено в 6 классов, которые различаются по специфичности действия. Ферменты синтезируются на рибосомах в клетках. Их изучением занимается наука энзимология.

Несомненно, без ферментов невозможна регуляторная функция белков. Они обладают высокой избирательностью действия. Их активность может регулироваться ингибиторами и активаторами. Кроме того, ферменты обычно проявляют специфичность по отношению к субстратам. Также ферментативная активность зависит от условий в организме и в клетках в частности. На их протекание влияет давление, кислая рН, температура, ионная сила раствора, то есть концентрация солей в цитоплазме.

Транспортная функция белков

В клетку должны постоянно поступать необходимые организму минеральные и органические вещества. Они нужны как строительные материалы и источники энергии в клетках. Но механизм их поступления достаточно сложен. Клеточные оболочки состоят не только из белков. Биологические мембраны строятся по принципу двойного слоя липидов. Между ними встроены различные белки. Очень важно, что гидрофильные участки находятся на поверхности мембраны, а гидрофобные - в ее толще. Таким образом, такая структура делает оболочку непроницаемой. Через нее не могут самостоятельно, без «помощи», пройти такие важные компоненты, как сахара, ионы метолов и аминокислоты. Через цитоплазматическую мембрану в цитоплазму их транспортируют специализированные белки, которые вмонтированы в слои липидов.

Транспорт веществ от одних органов к другим

Но транспортная функция белков осуществляется не только между межклеточным веществом и клеткой. Некоторые важные для физиологических процессов вещества приходится доставлять из одних органов в другие. Например, транспортный белок крови – сывороточный альбумин. Он наделен уникальной способностью сформировывать соединения с жирными кислотами, которые появляются при переваривании жиров, с лекарственными препаратами, а также со стероидными гормонами. Важными белками-переносчиками являются и гемоглобин (доставляющий молекулы кислорода), трансферрин (соединяющийся с ионами железа) и церуплазмин (формирующий комплексы с медью).

Сигнальная функция белков

Огромное значение в протекании физиологических процессов в многоклеточных сложных организмах имеют белки-рецепторы. Они вмонтированы в плазматическую мембрану. Служат они для восприятия и расшифровки различного рода сигналов, которые непрерывным потоком поступают в клетки не только от соседних тканей, но и из внешней среды. В настоящее время, пожалуй, самым исследованным белком-рецептором является ацетилхолин. Он находится в ряде межнейронных контактов на мембране клетки.

Но сигнальная функция белков осуществляется не только внутри клеток. Многие гормоны связываются со специфическими рецепторами на их поверхности. Такое сформировавшееся соединение и является сигналом, который активирует физиологические процессы в клетках. Примером таких белков является инсулин, действующий в аденилатциклазной системе.

Защитная функция

Функции белков в клетке различны. Некоторые из них участвуют в иммунных ответах. Это защищает организм от инфекций. Иммунная система способна отвечать на выявленные чужеродные агенты синтезом огромного количества лимфоцитов. Эти вещества способны выборочно повреждать эти агенты, они могут быть чужеродными для организма, например бактерии, надмолекулярные частицы, или это могут быть раковые клетки.

Одна из групп - «бета»-лимфоциты - вырабатывает белки, которые попадают в русло крови. Они имеют очень интересную функцию. Эти белки должны распознавать чужеродные клетки и макромолекулы. Затем они соединяются с ними, формируя комплекс, который подлежит уничтожению. Белки эти называются иммуноглобулинами. Сами чужеродные компоненты – это антигены. А иммуноглобулины, которые им соответствуют – антитела.

Структурная функция

В организме, помимо высокоспециализированных, существуют еще и структурные белки. Они необходимы, чтобы обеспечивать механическую прочность. Эти функции белков в клетке важны для поддержания формы и сохранения молодости организма. Самым известным является коллаген. Это основной белок внеклеточного матрикса соединительных тканей. У высших млекопитающих он составляет до 1/4 общей массы белков. Синтезируется коллаген в фибробластах, которые являются основными клеточками соединительных тканей.

Такие функции белков в клетке имеют огромное значение. Помимо коллагена, известен еще один структурный белок – эластин. Он также является составляющей внеклеточного матрикса. Эластин способен наделять ткани возможностью растягиваться в определенных пределах и легко возвращаться в исходную форму. Еще один пример структурного белка – фиброин, который обнаружен у гусениц шелкопрядов. Это основной компонент шелковых нитей.

Двигательные белки

Роль белков в клетке переоценить невозможно. Они принимают участие и в работе мышц. Мышечное сокращение является важным физиологическим процессом. В результате происходит превращение запасенного в виде макромолекул АТФ в химическую энергию. Непосредственными участниками процесса являются два белка – актин и миозин.

Эти двигательные белки представляют собой нитевидные молекулы, которые функционируют в сократительной системе скелетных мышц. Также они обнаруживаются в немышечных тканях у эукариотических клеток. Еще один пример двигательных белков – тубулин. Из него построены микротрубочки, являющиеся важным элементом жгутиков и ресничек. Также микротрубочки, содержащие тубулин, обнаруживают в клетках нервной ткани животных.

Антибиотики

Огромна защитная роль белков в клетке. Частично ее возлагают на группу, которую принято называть антибиотиками. Это вещества природного происхождения, которые синтезируются, как правило, в бактериях, микроскопических грибах и прочих микроорганизмах. Они нацелены на подавление физиологических процессов других конкурирующих организмов. Открыты антибиотики белкового происхождения были в 40-х годах. Они произвели революцию в медицине, дав ей мощный толчок к развитию.

По своей химической природе антибиотики - весьма разнообразная группа. Они различаются и по механизму действия. Одни препятствуют синтезу белка внутри клеток, вторые блокируют выработку важных ферментов, третьи подавляют рост, четвертые - размножение. Например, хорошо известный стрептомицин взаимодействуют с рибосомами бактериальных клеток. Таким образом, в них резко замедляется синтез белков. При этом данные антибиотики не взаимодействуют с эукариотическими рибосомами организма человека. Это значит, что для высших млекопитающих данные вещества не токсичны.

Это далеко не все функции белков в клетке. Таблица антибиотических веществ позволяет определить и другие узкоспециализированные действия, которые эти специфические природные соединения способны оказывать на бактерии и не только. В настоящее время ведутся изучения антибиотиков белкового происхождения, которые при взаимодействии с ДНК нарушают процессы, связанные с воплощением наследственной информации. Но пока такие вещества используют только при химиотерапии онкологических заболеваний. Примером такого антибиотического вещества является дактиномицин, синтезируемый актиномицетами.

Токсины

Белки в клетке выполняют функцию весьма специфическую и даже неординарную. У ряда живых организмов вырабатываются ядовитые вещества – токсины. По своей природе это белки и сложные низкомолекулярные органические соединения. В качестве примера можно привести ядовитую мякоть гриба бледная поганка.

Запасные и пищевые белки

Некоторые белки выполняют функцию по обеспечению питанием зародышей животных и растений. Таких примеров много. Значение белка в клетке семян злаковых заключено именно в этом. Они будут питать формирующийся зачаток растения на первых стадиях его развития. У животных пищевыми белками являются яичный альбумин и молочный казеин.

Неизученные свойства белков

Приведенные выше примеры - лишь та часть, что уже достаточно изучена. Но в природе остается много загадок. Белки в клетке многих биологических видов уникальны, и в настоящее время даже классифицировать их затруднительно. Например, монеллин - белок, обнаруженный и выделенный из африканского растения. На вкус он сладкий, но при этом не вызывает ожирения и не токсичен. В будущем это может быть превосходная замена сахару. Еще один пример - белок, обнаруженный у некоторых арктических рыб, он препятствует замерзанию крови, действуя как антифриз в буквальном смысле этого сравнения. У ряда насекомых в соединениях крыльев выявлен белок резилин, обладающий уникальной, практически идеальной эластичностью. И это далеко не все примеры веществ, которые только предстоит изучить и классифицировать.

fb.ru⁫>

/ 8.Значение БЖУ

8. Значение белков, жиров, углеводов, минеральных веществ, витаминов для жизнедеятельности организма ребенка. Потребность в белках, жирах, углеводах у детей разных возрастных групп

Значение белков для жизнедеятельности организма ребенка.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы. Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген — питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций. Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин. Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны. Гормоны — биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000. Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин — это октапептид циклического строения с боковой цепью. Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе — тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ. Другая функция белков — защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией. В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность, полностью или частично. Многие белки — ингибиторы ферментов — выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам — гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод. Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества — нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сон, память, боль, чувство страха, тревоги).

Значение жиров для жизнедеятельности организма ребенка.

Жиры входят в большую группу органических соединений под общим названием - липиды. В эту же группу входят ещё одни жироподобные вещества - липоиды. Жиры в живых организмах являются главным типом запасных веществ и основным источником энергии. У позвоночных животных, и у человека, примерно половина энергии, которая потребляется живыми клетками в состоянии покоя, образуется за счёт окисления жирных кислот, входящих в состав жиров. Жиры выполняют ещё целый ряд наиважнейших функций в организме: Жир образует защитные прослойки для внутренних органов: сердца, печени, почек и так далее.

Оболочка мембран всех клеток в организме примерно на 30% состоит из жира. Жиры необходимы для выработки многих гормонов. Они играют важную роль в деятельности иммунитета, а это, как известно, является внутренней системой самоисцеления организма. Жиры доставляют в организм жирорастворимые витамины А, D E и К.

Во время роста и развития организм наиболее сильно реагирует (в виде различных болезней) на негативные факторы окружающего мира. Как мы уже определились жир – жиру рознь и от того, какие жиры поступают в организм ребёнка и подростка напрямую зависит его здоровье как умственное, так и физическое. Самый большой вред приносят трансжирные кислоты, которые легко попадают в организм, если это не контролировать – буквально с материнским молоком. Результаты исследований показывают, что в среднем у женщины в молоке содержится около 20% трансжирных кислот от общего количества жирных кислот. В основном трансжирные кислоты попадают в организм женщины с продуктами питания, а затем проникают и в грудное молоко. Беда в том, что параллельно с увеличением трансжиров в организме женщины и ребёнка уменьшается количество необходимых, полезных жирных кислот, например Омега – 3.

Что надо делать, чтобы уменьшить количество поступающих трансжиров в организм ребёнка: Строго следить за тем, какими продуктами питается женщина перед зачатием, во время беременности и в период кормления ребёнка грудью.

Употреблять достаточное количество антиоксидантов.

Следить за тем, чтобы в организме был правильный баланс Омега – 3 жирных кислот. В дошкольном возрасте вся ответственность за будущее здоровье детей лежит на родителях. Они должны внимательно следить за рационом питания, чтобы в нём было минимум трансжиров. В дошкольном возрасте очень бурно развивается мозг, и если ребёнок будет получать качественные жиры – это не только положительно скажется на его здоровье, но и на умственных способностях. Дети школьного возраста и подростки являются самыми активными потребителем трансжиров. В одном только пончике их может содержаться до 13 грамм. В стандартной пачке чипсов содержится 7 – 8 грамм трансжирных кислот. В 100 граммах картофеля фри – 8 грамм трансжирных кислот. В итоге получается, что подросток съедает в день 30 – 50 грамм плохих жиров. И это происходит в период, когда головной мозг развивается наиболее активно и нервные клетки должны постоянно образовывать множество новых соединений.

Значение углеводов для жизнедеятельности организма ребенка.

Основная функция углеводов - обеспечение энергией всех процессов в организме. Клетки способны получать из углеводов энергию, как при их окислении, т.е. "сгорании", так и в анаэробных условиях (без доступа кислорода). Боль в мышцах после тяжелой работы - результат действия на клетки молочной кислоты, которая образуется при анаэробном распаде углеводов, когда для обеспечения работы мышечных клеток не хватает кислорода, поступающего с кровью. Часто резкое ограничение углеводов в диете ведет к значительным нарушениям обмена веществ. Особенно страдает при этом белковый обмен. Белки при дефиците углеводов используются не по назначению: они становятся источником энергии и участниками некоторых важных химических реакций. Это приводит к повышенному образованию азотистых веществ и, как следствие, к повышенной нагрузке на почки, нарушениям солевого обмена и другим, вредным для здоровья, последствиям. При достаточном поступлении углеводов с пищей белки используются, главным образом, для пластического обмена, а не для производства энергии. Таким образом, углеводы необходимы для рационального использования белков. Они также способны стимулировать окисление промежуточных продуктов обмена жирных кислот. Этим, однако, не исчерпывается роль углеводов. Они являются составной частью молекул некоторых аминокислот, участвуют в построении ферментов, образовании нуклеиновых кислот, являются предшественниками образования жиров, иммуноглобулинов, играющих важную роль в системе иммунитета, и гликопротеидов - комплексов углеводов и белков, которые являются важнейшими компонентами клеточных оболочек. Гиалуроновые кислоты и другие мукополисахариды образуют защитную прослойку между всеми клетками, из которых состоит организм. При дефиците углеводов в пище организм использует для синтеза энергии не только белки, но и жиры. При усиленном распаде жиров могут возникнуть нарушения обменных процессов, связанные с ускоренным образованием кетонов (к этому классу веществ относится известный всем ацетон) и накоплением их в организме. Избыточное образование кетонов при усиленном окислении жиров и частично белков может привести к "закислению" внутренней среды организма и отравлению тканей мозга вплоть до развития ацидотической комы с потерей сознания. Углеводы по своей химической структуре можно разделить на простые (моно- и дисахариды) и сложные (полисахариды). Простые углеводы состоят из замкнутых в кольцо молекул с пятью (пентозы) или шестью (гексозы) атомами углерода. На каждый из атомов углерода в такой молекуле приходится два атома водорода и один атом кислорода. Отсюда и происходит их общее название (уголь + вода). Конечным продуктом обмена углеводов является вода и углекислый газ. Моносахариды различаются по своим свойствам (и названиям) в зависимости от того, сколько атомов углерода входит в молекулу, каким образом она свернута в кольцо, и от того, как при этом изгибаются углы получившегося пяти- или шестиугольника. При соединении двух молекул моносахаридов образуются дисахариды; полисахариды состоят из прямых или разветвленных цепочек молекул моносахаридов различной длины. В молекуле животных углеводов гликогене может быть до 1 миллиона моносахаридов.

Значение минеральных веществ, витаминов для жизнедеятельности организма ребенка.

В связи с процессами роста потребность в витаминах у детей повышена. Особое значение в питании детей и подростков имеют витамины А, D как факторы роста. Источниками этих витаминов служат молоко, мясо, яйца, рыбий жир. В моркови, помидорах, абрикосах содержится провитамин А – каротин. Витамин С вместе с витаминами групп В стимулирует процесс роста, повышает сопротивляемость организма к инфекционным заболеваниям.

Минеральные вещества в детском организме обеспечивают процесс роста и развития тканей, костной и нервной системы, зубов, мышц.. Особое значение имеют кальций и фосфор, суточная потребность в которых составляет: Са – 0,5-1,2 г., Р – 0,4-1,8 г. Содержатся эти минеральные вещества в молочных продуктах, мясе, рыбе, яйцах, овсяной крупе. Соли железа участвуют в кроветворении, и в случае недостатка этого элемента в питании детям рекомендуют гематоген. Потребность детей и подростков в воде больше, чем у взрослых, и составляет на 1 кг массы тела: 1-3 года – 100 мл, 4-6 лет – 60 мл, 7-17 лет – 50 мл (у взрослых – 40 мл).

Дети и подростки нуждаются в легкоусвояемой пище, ведь переваривающая способность их пищеварительных органов пока еще слаба. Ритм питания тоже имеет существенное значение. Он должен быть более частым, чем у взрослых (лучше в 5-6 приемов), но отнюдь не хаотичным. Прием еды в строго определенные часы гарантирует хороший аппетит, высокую ее перевариваемость.

Потребность в белках, жирах, углеводах у детей разных возрастных групп.

Правильная организация питания предусматривает поступление в организм необходимого количества продуктов определенного качественного состава. Это положение получило название концепции сбалансированного питания. Она предусматривает для каждого периода развития ребенка свою величину потребности в основных пищевых веществах и энергии с учетом физиологических особенностей организма и метаболических процессов, присущих ребенку данного возраста. Для детей характерна относительно высокая потребность во всех пищевых и биологических компонентах, что связано с интенсивным ростом, развитием и напряженностью обменных процессов, свойственных детскому организму. В настоящее время определены величины потребности в основных пищевых веществах и энергии для 7 возрастных групп детей. Группу детей в возрасте 14—17 лет делят еще и по полу, так как этот период имеет свои физиологические особенности, определяющие различную потребность в основных пищевых веществах. Дети в возрасте до 1 года выделены в особую группу в связи с тем, что интенсивность метаболических процессов на протяжении первого года жизни быстро меняется и это ведет к различной потребности в основных пищевых веществах в каждом квартале. Суточная потребность детей в энергии с возрастом меняется. Основное количество энергии человек получает из углеводов пищи. Дети первых месяцев жизни покрывают свои энергозатраты за счет углеводов и жиров молока. По мере роста детей основным источником энергии становятся углеводы. Белкислужат пластическим материалом: входят в состав клеток, тканей, принимают активное участие в образовании ферментов, гормонов, антител, в кроветворении. При сгорании 1 г белка выделяется 4 ккал. Основное количество белка организм получает с пищей, и лишь незначительный процент его синтезируется за счет жиров и углеводов. Белки в основном содержатся в молоке, твороге, мясе, яйцах, рыбе, крупах и хлебе. Ценность белка прежде всего определяется составом входящих в него аминокислот: незаменимых и заменимых. Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты жизненно необходимы организму, хотя в нем не образуются и поступают только с пищей. К незаменимым аминокислотам относятся триптофтан, фенилаланин, лизин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, треонин и гистидин. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме, они дополняют действие незаменимых и тем самым повышают их ценность. Незаменимые аминокислоты в основном содержатся в продуктах животного происхождения, в связи с чем в суточных рационах предусмотрено не только общее количество белка, но и доля белка животного происхождения, которая составляет 70—75 % для детей раннего возраста, 60— 65 % для детей дошкольного возраста и не менее 50 % для школьников. Для ребенка раннего возраста очень ценны белки молочных продуктов, так как они легко перевариваются и ассимилируются в организме. С возрастом ребенка ассортимент продуктов, содержащих белки, постепенно расширяется. Жиры в основном обеспечивают энергетические траты и участвуют во многих жизненно важных функциях организма: входят в состав клеточных мембран, являются носителями жирорастворимых витаминов. Количество калорий, образующееся за счет жиров, должно составлять 40—50 % от суточной калорийности рациона детей раннего возраста и 30 % от рациона школьников. При сгорании 1 г жира выделяется 9 ккал. При определении необходимого количества жира важно предусмотреть долю жиров растительного происхождения, с которыми поступают полиненасыщенные жирные кислоты (ПНЖК): линолевая, линоленовая и ара-хидоновая. Они необходимы для нормального транспорта липидов, влияют на проницаемость сосудов, регулируют отложение холестерина, связаны с обменом жирорастворимых витаминов. В организме ПНЖК не синтезируются и поступают только с пищей. Главным источником энергии являются углеводы. При сгорании 1 г углеводов высвобождается 3,75 ккал. Углеводы являются обязательной составной частью всех клеток и тканей, принимают участие в обмене веществ, способствуют нормальному окислению жиров и синтезу белков. Углеводы богаты клетчаткой, которая обеспечивает передвижение пищевых масс по кишечнику и тем самым способствует процессам пищеварения. Потребность в углеводах превышает потребность в белках и жирах в 4—5 раз. Таким образом, в рационе детей старше 1 года соотношение белков, жиров и углеводов определяется как 1:1:4—4,5. Существенных различий в потребности детей первого года жизни в углеводах при естественном и искусственном вскармливании не отмечается. Количество углеводов на протяжении 1-го года жизни составляет 12—14 мг на 1 кг массы тела,! что полностью удовлетворяет потребности организма. Очень важно предусмотреть качественную характери-1 стику углеводов, входящих в состав рациона ребенка.) Известно, что всасывание и утилизация такого углевода, как глюкоза (сахар), осуществляются очень быстро, всасывание ди- и полисахаридов происходит медленнее, так как они нуждаются в предварительной переработке в желудочно-кишечном тракте. Для поддержания постоянного уровня глюкозы в крови очень важно предусмотреть правильные соотношения этих углеводов. Обязательной составной частью рациона ребенка являются минеральные вещества.Они входят в состав клеток и тканей, нужны для адекватного роста и развития костной, мышечной, кроветворной и нервной тканей, а также для правильной работы органов пищеварения, так как повышают желудочную секрецию и желчевыделение, влияют на усвоение пищевых веществ. Минеральные вещества входят в состав ферментов, гормонов, участвуют в процессах обмена веществ, являются мощными стимуляторами или ингибиторами очень большого числа различных ферментных систем. Минеральные соединения удерживают на определенном уровне осмотическое давление крови, спинномозговой жидкости, лимфы, поддерживают постоянство рН крови и клеток и, следовательно, регулируют кислотно-основное состояние организма. При недостаточном поступлении в организм тех или иных минеральных веществ возникают тяжелые нарушения различных видов обмена. Для растущего детского организма особенно важно снабжение такими минеральными веществами, как кальций, фосфор, железо, магний. Вода принимает участие во всех обменных процессах благодаря растворению в ней многих химических веществ, осуществляет транспорт к тканям и клеткам необходимых для их жизнедеятельности веществ и уносит из клеток продукты обмена. Вода вместе с растворимыми в ней минеральными веществами обеспечивает постоянство внутренней среды организма. Для ребенка вреден как избыток воды, так и ее недостаток. При избыточном введении жидкости происходит набухание клеток и тканей, увеличивается нагрузка на сердечно-сосудистую систему, почки. С избыточным количеством воды могут выводиться необходимые минеральные вещества и витамины. При недостаточном поступлении воды развивается сгущение крови, может повышаться температура тела, нарушаются процессы пищеварения. Потребность ребенка в воде зависит от возраста: чем младше ребенок, тем в большем количестве жидкости он нуждается. Так, ребенку первого полугодия жизни жидкости требуется 150—180 мл, ребенку второго полугодия — 100—130 мл, в возрасте 1—3 лет — 100 мл, 3—7 лет — 80 мл, а более старшим детям — 50 мл на 1 кг массы тела в сутки. Потребность ребенка в воде в основном удовлетворяется за счет жидкости, входящей в состав пищи. При достаточном объеме жидкости в пище потребность в дополнительном питье у ребенка грудного возраста невелика и составляет 50—70 мл в сутки. В жаркое время года она может возрастать до 150—200 мл в сутки.

StudFiles.ru⁫>

Значение белков пищи это?

N - art ™

Значение БЕЛКОВ в питании больного и здорового человека

БЕЛОК является важнейшим компонентом пищевых продуктов. В химическом отношении белки представляют собой сложные азотосодержащие биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Именно содержанием азота белки отличаются от других органических веществ.

БЕЛКИ - высокомолекулярные соединения. Аминокислотный состав разных белков неодинаков и является важной характеристикой каждого белка и критерием его ценности в питании. Каждая аминокислота имеет строго определенное значение при синтезе тканевых белков.

БЕЛКИ делятся на ПРОСТЫЕ и СЛОЖНЫЕ. Простые белки содержат только аминокислоты, или белковую часть. СЛОЖНЫЕ белки, помимо аминокислот, содержат небелковую часть, или простетическую группу.

В зависимости от пространственной структуры БЕЛКИ делят на глобулярные (их молекулы имеют сферическую форму) и фибриллярные (их молекулы имеют нитевидную форму) . К ПРОСТЫМ глобулярным БЕЛКАМ относят альбумины и глобулины, которые широко распространены в природе и входят в состав молока, сыворотки крови, яичного белка.

Многие структурные БЕЛКИ являются фибриллярными белками животного происхождения и выполняют в организме опорную функцию. К ним относятся КЕРАТИНЫ (белки ВОЛОС, НОГТЕЙ, ЭПИДЕРМИСА) , ЭЛАСТИН (белок связок, соединительной ткани СОСУДОВ и МЫШЦ) , КОЛЛОГЕН (белок костной, хрящевой, рыхлой и плотной соединительной тканей) .

По содержанию тех или иных аминокислот БЕЛКИ делятся на биологически полноценные и неполноценные. Биологически полноценные БЕЛКИ содержат незаменимые аминокислоты, т. е. те, которые не синтезируются в организме и попадают в него только с пищей. К ним относятся триптофан, лейцин, изолейцин, валин, метионин, треонин, лизин, фенилаланин, гистидин и аргинин. Неполноценные белки не содержат незаменимых аминокислот.

БЕЛКИ в организме выполняют многочисленные функции.

1. Пластическая функция. Белки составляют около 20% массы различных тканей (жиры и углеводы — 3%) и являются основным строительным материалом клетки и межклеточного вещества. Белки входят в состав всех биологических мембран, играющих очень важную роль в построении клеток.

2. Гормональная функция. Значительная часть гормонов является белками. К ним относятся инсулин, гормон паращитовидных желез, гормоны гипофиза.

3. Каталитическая функция. Белки являются компонентами всех известных в настоящее время ферментов. При этом простые ферменты представляют собой чистый белок. В состав сложных ферментов, помимо белков, входят и другие составляющие — коферменты. Ферментам принадлежит важная роль в ассимиляции пищевых продуктов организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

4. Функция специфичности. Большое разнообразие и уникальность белков обеспечивают тканевую и видовую специфичность, которая лежит в основе проявлений иммунитета и аллергии. В ответ на поступление в организм чужеродных белков — антигенов — в иммунокомпетентных органах происходит активный синтез антител, представляющих собой особый вид глобулинов (иммуноглобулинов) . Именно специфическое взаимодействие антигена с соответствующими антителами составляет основу иммунных реакций, обеспечивающих защиту организма от чужеродных антигенов.

5. Транспортная функция. Белки участвуют в переносе кровью кислорода (гемоглобин) , липидов, углеводов, витаминов, гормонов, лекарственных веществ. Специфические белки-переносчики обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток.

6. Энергетическая функция. Эта функция имеет второстепенное значение, так как основные энергетические процессы в организме человека осуществляются в основном за счет жиров и углеводов. Энергетическая ценность 1 г белка составляет 4,1 ккал.

Значение белков для сохранения здоровья

Дмитрий серков

Белки-гормоны (и другие белки, участвующие в межклеточной сигнализации) оказывают влияние на обмен веществ и другие физиологические процессы.

Гормоны распространяются безадресно и действуют только на те клетки, которые имеют подходящие белки-рецепторы. Гормоны связываются со специфическими рецепторами. Обычно гормоны регулируют медленных процессы, например, рост отдельных тканей и развитие организма, однако есть и исключения: например, адреналин (см. статью адреналин) — гормон стресса, производное аминокислот. Он выделяется при воздействии нервного импульса на мозговой слой надпочечников. При этом начинает чаще биться сердце, повышается кровяное давление и наступают другие ответные реакции. Также он действует на печень (расщепляет гликоген) . Глюкоза выделяется в кровь, и ее используют мозг и мышцы как источник энергии.

Мембранные белки — рецепторы передают сигнал с поверхности клетки внутрь, преобразовывая его. Они регулируют функции клеток за счет связывания с лигандом, который «сел» на этот рецептор снаружи клетки; в результате активируется другой белок внутри клетки.

Запасы белка в организме человека практически отсутствует, а новые белки могут синтезироваться только из аминокислот, поступающих с пищей, и распадающихся белков тканей организма. Из веществ, входящих в состав углеводов и жиров, белки не образуются.

Недостаток белков в питании вызывает у детей замедление роста и развития, а у взрослых - глубокие изменения в печени, нарушение деятельности желез внутренней секреции, изменение гормонального фона, ухудшение усвоения питательных веществ, проблемы с сердечной мышцей, ухудшение памяти и работоспособности. Все это связано с тем, что белки участвуют практически во всех процессах организма.